PROTEÍNAS
Las proteínas se encuentran ampliamente distribuidas en los animales y los vegetales, pero principalmente en los primeros, de los que constituyen las moléculas orgánicas más abundantes.
Los músculos, la piel, los cabellos, el tejido nervioso y las uñas, cuernos y cascos están compuestos casi enteramente de proteínas, pero ocurren también en la sangre (hemoglobina), en la leche (caseína) y en los huevos (albúmina). Alrededor del 50% de nuestro peso corporal seco corresponde a las proteínas.
Por otra parte, las proteínas cumplen una notable variedad de funciones en los organismos vivos. Las hay que, como el colágeno, hacen parte del soporte estructural de los tejidos; las que conocemos como enzimas son extraordinarios catalizadores para las reacciones metabólicas; otras sirven de medio de transporte, como la hemoglobina, o son hormonas, como la insulina y, en fin, desempeñan otros papeles no menos importantes.
Por su composición basada en unidades de aminoácidos, las proteínas contienen todos los elementos hallados en dichos compuestos, fundamentalmente carbono, nitrógeno, hidrógeno y oxígeno. En algunas se presenta también azufre y ciertas proteínas más particulares contienen fósforo, yodo e, inclusive, metales como el hierro. De todos modos, el nitrógeno es el elemento que se considera como característico de las proteínas, de las cuales representa un 16% en promedio.
Clasificación
Las proteínas suelen clasificarse de acuerdo a su constitución química o con su forma. En el primer caso, se agrupan en simples y conjugadas.
Las proteínas simples son las que están compuestas exclusivamente por α-aminoácidos. Un ejemplo muy común es la insulina.
Las proteínas conjugadas, por su parte, contienen otros grupos estructurales unidos a la cadena proteínica simple, los cuales reciben el nombre genérico de grupos prostéticos. Dependiendo de la naturaleza de dichos grupos, las proteínas reciben diferentes denominaciones.
De acuerdo con su forma, las proteínas se distinguen como fibrosas y globulares.
Las proteínas fibrosas son insolubles en agua. Sus moléculas son generalmente largas y tienden a organizarse unas con otras en sentido longitudinal para formar fibras; así constituyen el principal material estructural de los animales. Son ejemplos la queratina de la piel, cabello, uñas, cuernos y cascos; el colágeno de los tendones, la mioscina de los músculos, y la fibroína de la seda.
Las proteínas globulares son solubles en agua y en soluciones de ácidos, bases y sales, si bien las soluciones obtenidas son realmente sistemas coloidales, dado el enorme tamaño de las moléculas proteínicas. La forma de estas moléculas tiende a ser esferoidal, debido a que las cadenas de aminoácidos que las conforman se envuelven o enrollan para formar estructuras compactas. Sus funciones son especialmente regulatorias y de mantenimiento de los procesos vitales. Por tanto, tales proteínas se encuentran desempeñando papeles de enzimas, hormonas, anticuerpos y muchos otros.
Estructura de las proteínas
Estructura primaria:
En la conformación de la proteína, las moléculas de los aminoácidos se unen entre sí por medio de enlaces covalentes conocidos como enlaces peptídicos, que se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. Por ejemplo:
El compuesto que resulta de la unión de los dos aminoácidos se denomina dipéptido. Si se une un tercer aminoácido, se forma un tripéptido, y con más de tres amioácidos se obtienen los polipéptidos. En general se consideran como péptidos (di, tri o poli) los compuestos que tienen pesos moleculares menores de 10.000, lo que corresponde a un máximo de 50 a 75 unidades de aminoácidos. Las proteínas por su parte, tienen pesos moleculares mayores de 10.000 uma y pueden alcanzar valores de 40 a 50 millones.
Se define como estructura primaria de un péptido o una proteína la secuencia de aminoácidos que componen sus moléculas. Por ejemplo, la glutationa es un tripéptido que desempeña un papel importante en las reacciones de óxido-reducción que ocurren en el organismo. Su estructura primaria corresponde a la siguiente secuencia: Glu-Cis-Gli, a saber:
Una explicación para el enorme número de proteínas diferentes que se encuentran en los organismos vivos se halla en la gran variedad de combinaciones distintas que puedan obtenerse a partir de un número dado de unidades de aminoácidos. Por ejemplo, tres aminoácidos, A, B y C, pueden combinarse sin repetición en seis secuencias diferentes para formar otros tantos tripéptidos;
A – B – C A – C – B B – A – C C – B – A B – C – A C – A – B
El número de combinaciones posibles crece de una manera exorbitante al aumentar la cantidad de aminoácidos, y así con 50 aminoácidos sería posible teóricamente formar 1064 proteínas distintas. Los aminoácidos que forman una proteína se repiten usualmente en la secuencia, lo que aumenta todavía más las posibilidades. Una parte de la estructura de la insulina, por ejemplo, presenta la siguiente secuencia:
Ala – Lis – Pro – Tre – Tir – Fen – Fen – Gli – Arg – Glu – Gli
que nos muestra la presencia doble de la fenilalanina y de la glicina.
Estructura secundaria:
Se considera como estructura secundaria de una proteína la disposición en el espacio de los aminoácidos que la conforman, esto es, la configuración o arreglo tridimensional que adopta la secuencia de aminoácidos.
La estructura secundaria más común es la hélice α, descubierta por el químico norteamericano Linus Pauling. La hélice α consiste en un enrollamiento de la cadena de aminoácidos. Esta estructura helicoidal está determinada y soportada por enlaces de hidrógeno que se establecen entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N–H de otro que se encuentre por encima o por debajo en la hélice.
Estructura terciaria:
La estructura terciaria de una proteína se refiere a la forma global que adquiere mediante el doblamiento o enrollamiento de la hélice sobre sí misma. En la formación de esta estructura intervienen igualmente puentes de hidrógeno, pero también enlaces disulfuro ( – S – S – ) y otras interacciones.
Esta estructura terciaria es bastante común en las proteínas globulares, lo que explica su forma precisamente esferoidal.
En algunas proteínas fibrosas, como la queratina del cabello y la fibroína de la lana, la estructura terciaria consiste en el trenzado de varias fibras, cada una de las cuales tiene una estructura helicoidal. Las distintas fibras se mantienen unidas por medio de enlaces disulfuro.
Estructura cuaternaria
Algunas proteínas están constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas. Estas cadenas se conocen como subunidades y cada una de ellas presenta sus estructuras primaria, secundaria y terciaria. Las subunidades pueden ser iguales o diferentes y se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno u otras interacciones. El conjunto formado por las distintas subunidades es la estructura cuaternaria de la proteína.
La hemoglobina, que es la proteína constituyente de los glóbulos rojos de la sangre y que se encarga del transporte del oxígeno a los tejidos, es un buen ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.
PREGUNTA: ¿Cuál es el elemento químico característico de las proteínas?